Lactato deshidrogenasa

Lactato deshidrogenasa A
Lactato deshidrogenasa M tetramer (LDH5), Human
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	LDHA (HGNC: 6535)
Identificadores externos	OMIM: 150000 EBI: LDHA GeneCards: Gen LDHA UniProt: LDHA  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.1.1.27
Locus	Cr. 11 p15.4
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	3939
UniProt	P00338 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_005566 n/a
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e
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La lactato deshidrogenasa, o LDH (EC 1.1.1.27) es una enzima que cataliza la reducción de piruvato a lactato, mediante la oxidación de NADH a NAD⁺. Este tipo de reacción se denomina redox, por lo que corresponde a la categoría de las enzimas oxidorreductasas.

Dado que la enzima también puede catalizar la oxidación del hidroxibutirato, ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD).

Participa en el metabolismo energético anaerobio, reduciendo el piruvato (procedente de la glucólisis) para regenerar el NAD⁺, que, en presencia de glucosa, es el sustrato limitante de la vía glucolítica.

Los vertebrados, en algunos tejidos o tipos celulares, obtienen la mayor parte de su energía del metabolismo anaerobio (toda en el caso de eritrocitos dado que carecen de mitocondrias).

Se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es mayor en el corazón, hígado, riñones, músculos, glóbulos rojos, cerebro y pulmones.